Proteína de cluster híbrido
Uma proteína de ferro com um estranho cluster de ferro, enxofre e oxigénio, e o coração do meu doutoramento.
A proteína de cluster híbrido (HCP) das bactérias Desulfovibrio tem um cluster invulgar de átomos de ferro, enxofre e oxigénio, cuja função ainda se discute. Durante o meu doutoramento, entre o ITQB NOVA e o ESRF, resolvemo-la em diferentes estados de oxidação: formas reduzidas de duas espécies a 1,25 e 1,55 Å (1OA0, 1OA1), e a proteína de D. vulgaris purificada e cristalizada inteiramente sem oxigénio, resolvida por MAD à volta da energia de ionização do ferro, a 1,35 Å (1W9M). Os átomos do cluster mudam de posição quando o seu estado redox muda, e a semelhança com a monóxido de carbono desidrogenase deu pistas sobre a sua química.
Os dois artigos foram capa das revistas: o Journal of Biological Inorganic Chemistry em 2003 e a Acta Crystallographica D em Junho de 2008 (artigo de 2003, artigo de 2008).
- Entrada no PDB
- 1W9M no PDBe (também no RCSB PDB)
- Publicada
- 2005-02-04
- Resolução
- 1.35 Å
- Artigo
- Structural and Functional Relationships in the Hybrid Cluster Protein Family:Structure of the Anaerobically Purified Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio Vulgaris at 1.35 A Resolution (Acta Crystallogr.,Sect.D, 2008)
- Mais
- Detalhes técnicos, ligações e densidade electrónica
Imagens e vídeo feitos com o UCSF ChimeraX; a vista em 3D é do PDBe Mol*.